简述弗林PrE的四肽模体和酸性模体的氨基酸序列及功能。

弗林蛋白酶（Furin）是一种蛋白质前体加工酶，它借跨膜结构定位于外侧高尔基体网络（TGN），也可存在于细胞膜及胞外基质中。但它在胞外的停留十分短暂，可通过胞饮作用而重新返回TGN。弗林蛋白酶的胞质结构域中有两个分开的四肽模体和酸性模体，前者是位于762~765位的YKGL，后者为774~783的CPSDSEEDEG。四肽模体在人、鼠、牛来源的弗林蛋白酶中完全保守，且普遍存在于各种能通过胞饮途径循环于细胞膜与高尔基体之间的膜蛋白中，它们都处于相距跨膜结构域20~30氨基酸残基的胞质区。 酸性模体也可能在酶定位于膜结构中起作用。因为一些膜蛋白，如运铁蛋白受体、表皮生长因子受体、低密度脂蛋白受体乃至溶酶体的酸性磷酸酶中也存在这类酸性模体，说明具有不同功能的酶只要有某一相同或相似的性能，就可能存在这类同源性的酸性模体。另一有趣的例子是磷脂酶A₂、磷脂酶C、蛋白激酶C和GTP酶活化蛋白（GAP）等都可和膜结合与受钙激活，都含有高度同源的Ca²⁺依赖性膜连接模体。

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