由核基因组编码、在细胞质核糖体上合成的蛋白质是如何运送线粒体和叶绿体的功能部位上进行更新或装配？

核基因编码的蛋白质向线粒体跨膜运输转运与粗面内质网上合成的分泌蛋白不同，需在细胞质基质中先合成其前体形式，然后通过转移方式运输到线粒体内。前体蛋白由成熟的形式的蛋白质和N端的一段成为导肽的序列共同组成。导肽的结构有以下特征：
（1）含有丰富的带正电荷的碱性氨基酸，特别是精氨酸，这有助于前导肽序列进入带负电荷的线粒体基质中；
（2）羟基氨基酸如丝氨酸含量也较高；
（3）几乎不含带负电荷的酸性氨基酸；
（4）可形成既具亲水性又具疏水性的a-螺旋结构，这种结构有利于穿越线粒体的双层膜。导肽内不仅含有识别线粒体的信息，并且有牵引蛋白质通过线粒体膜进行运送的功能。
含导肽的前体蛋白在跨膜运送时，首先被线粒体表面的受体识别，同时还需要位于外膜上的GIP蛋白的参与，它能促进线粒体前体蛋白从内外膜的接触点通过内膜。内膜两侧的膜电位对前体蛋白进入内膜起着启动作用。但运转过程的完成并不一定依赖它。前体蛋白在跨膜运送之前需要解折叠为松散的结构，以利跨膜运送。前体蛋白在通过内膜之后，其导肽即被基质中的线粒体导肽水解酶与导肽水解激活酶水解，并同时重新卷曲折叠为成熟的蛋白质分子。跨膜转运的蛋白质在解折叠与重折叠的过程中都需要某些被称为分子伴侣的分子参与。Hsp对蛋白质跨膜运送和复合物的装配起重要作用。在运送通过内膜的过程中还需要消耗能量。研究表明。跨膜转运过程是单向进行的，这是因为线粒体基质Hsp70可与进入线粒体腔的导肽交联，其作用机制被解释为：在蛋白质转运孔道内，多肽链作布朗运动摇摆不定，一旦前体蛋白进入线粒体腔，立即有一分子Hsp70结合上去，这样就防止了前导肽退回到细胞质，随着导肽进一步伸入线粒体腔，肽链会结合更多的Hsp70分子。Hsp70分子可拖拽肽链，要拖拽肽链，Hsp70必须同时附着在肽链和线粒体膜上，这样的排列方式使Hsp70通过改变构象结合前导肽，然后松弛为一种低能构象，促使导肽进入线粒体腔，并迫使后面的肽链解链以进入转运孔道。基因融合实验证明，导肽的不同片段含有不同的导向信息。不同的导肽所含的信息不同，可使不同的线粒体蛋白运送至线粒体基质中，或定位于内膜或膜间隙。如定位于线粒体基质中的蛋白，其导肽的N端带有正电荷，含有导向基质的信息。在跨膜转运时，首先在细胞质Hsp70的参与下解折叠为伸展状态，然后与膜受体结合并在接触点处通过线粒体膜进入基质，其导肽即被基质中的蛋白水解酶水解，成为成熟的蛋白质。蛋白质进入线粒体的部位是由导肽所含信息所决定的。但是，并非所有线粒体蛋白质合成时都含有导肽，这些蛋白的靶向信息很可能蕴藏于这些分子内的氨基酸序列中。叶绿体蛋白质的运送与装配与线粒体有很多相似之处。细胞质中合成的叶绿体前体蛋白，在N端也含有一个额外的氨基酸序列称为转运肽，如捕光色素蛋白前体，它的转运肽含有35个氨基酸残基。能引导其穿过叶绿体膜进入基质，在基质中由特定的蛋白酶加工切去转运肽成为成熟蛋白。成熟捕光色素蛋白如何插入类囊体膜，不是由转运肽决定的，捕光色素蛋白整合到类囊体膜上的信息是在成熟蛋白C端的跨膜区域。这一整合过程还需要ATP基质中的可溶性蛋白因子，才能与叶绿素和类胡萝卜素结合组成捕光复合物。定位于类囊体中的蛋白质，其前体N端的转运肽可分为两个区域，分别引导两步转运，其N端含有导向基质序列，引导其穿过叶绿体膜上由孔道蛋白形成的通道进入基质；而C端含有导向类囊体的序列又引导其穿过泪囊体膜，进入类囊体腔。因此它的转运肽历经两次水解，一次在基质内，一次在类囊体腔中。定位于基质中的蛋白，其前体蛋白N端的转运肽仅具有导向基质的序列。最后许多运入的蛋白质与叶绿体自身合成蛋白质共同组成复合物，发挥各自的功能。

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