竞争性抑制作用：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低的作用。类似抑制剂一般与酶的天然底物机构相似，可以与底物竞争酶的活性中心，从而降低酶与底物的结合，抑制酶的活性
非竞争性抑制作用：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低 ，有些抑制剂与酶活性中心以外的必要基团结合，但不影响酶与底物的结合酶与底物也不影响酶与抑制剂的结合，但形成的酶---底物---抑制剂复合物不能进一步释放产物，至酶失活。
共同点：抑制剂与酶通过非共价方式结合。都起抑制作用。
不同点：
（1）竞争性抑制 抑制剂结构与底物类似，与酶形成可逆的EI复合物但不能分解成产物P。抑制剂与底物竞争活性中心，从而阻止底物与酶的结合。可通过提高底物浓度减弱这种抑制。竞争性抑制剂使Km增大，Km’=Km×（1+I/Ki），Vm不变。
（2）非竞争性抑制 酶可以同时与底物和抑制剂结合，两者没有竞争。但形成的中间物ESI不能分解成产物，因此酶活降低。非竞争抑制剂与酶活性中心以外的基团结合，大部分与巯基结合，破坏酶的构象，如一些含金属离子（铜、汞、银等）的化合物。非竞争性抑制使Km不变，Vm变小
