举例解释蛋白质二级结构、超二级结构（MOTIF）、三级结构、DOMAIN和四级结构。

蛋白质的二级结构：指多肽链借助氢键排列成自己特有的规则结构。如，α螺旋。它是蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n+4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。
超二级结构：是指在球状蛋白质分子的一级结构的基础上，相邻的二级结构单位（α螺旋β折叠等）在三维折叠中相互靠近，形成种类不多的、有规则的二级结构组合，在蛋白质中充当三级结构的构件。
αα：这是一种α螺旋束，它经常是由两股平行或者反平行的右手螺旋段互相缠绕而成的左手卷曲螺旋。卷曲螺旋是纤维状蛋白和原肌球蛋白的主要结构元件。氨基酸序列分析表明，这些多肽链中存在七残基重复序列，由2个疏水残基，2个极性残基，3个电荷残基组成。这是卷曲螺旋的结构特征。
三级结构：一条肽链的所有原子的空间排列。三级结构是在二级结构、超二级结构、结构域的基础上由疏水作用和侧链相互作用形成的。如肌红蛋白的三级结构有8段α-螺旋区，每个螺旋区含7-23个氨基酸残基，C端有5个氨基酸残基的非螺旋区内部存在一个口袋行的空穴，血红素居于此空穴中。
结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。最普遍的结构是α/β型结构，它含有一个由α-螺旋包围着的平行或混合β-回折的核。由环区域形成结合裂缝，这些区域虽对结构的稳定无作用，但通常参与结合和催化作用。
四级结构：由三级结构形成的，同一单体的或者多种单体形成聚合体。组成单体的亚基表面之间有范德华力的作用。如红细胞内的血红蛋白是由4个亚基聚合而成的，两两相同，即含二个α亚基和二个β亚基。在一定的条件下，这种蛋白质分子可以解聚成单个亚基，亚基在聚合或解聚时对某些蛋白质具有调节活性的作用。

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